Estudios científicos
Resveratrol binding to human serum albumin
Abstract:
Resveratrol (Res), a polyphenolic compound found largely in the skin of red grape and wine, exhibits a wide range of pharmaceutical properties and plays a role in prevention of human cardiovascular diseases [Pendurthi et al., Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 19, 419-426 (1999)]. It shows a strong affinity towards protein binding and used as inhibitor for cyclooxygenase and ribonuclease reductase. The aim of this study was to examine the interaction of resveratrol with human serum albumin (HSA) in aqueous solution at physiological conditions, using a constant protein concentration (0.3 mM) and various pigment contents (microM to mM). FTIR, UV-Visible, CD, and fluorescence spectroscopic methods were used to determine the resveratrol binding mode, the binding constant and the effects of pigment complexation on protein secondary structure. Structural analysis showed that resveratrol bind non-specifically (H-bonding) via polypeptide polar groups with overall binding constant of K(Res) = 2.56 x 10(5) M(-1). The protein secondary structure, analysed by CD spectroscopy, showed no major alterations at low resveratrol concentrations (0.125 mM), whereas at high pigment content (1 mM), major increase of alpha-helix from 57% (free HSA) to 62% and a decrease of beta-sheet from 10% (free HSA) to 7% occurred in the resveratrol-HSA complexes. The results indicate a partial stabilization of protein secondary structure at high resveratrol content.
Comentarios divulgativos:
El resveratrol (RES), un compuesto polifenólico que se encuentra en gran medida en la piel de la uva y el vino tinto, presenta una amplia gama de propiedades farmacéuticas y desempeña un papel en la prevención de enfermedades cardiovasculares en humanos. Se muestra una fuerte afinidad hacia la unión a proteínas y se utiliza como inhibidor de la ciclooxigenasa y la ribonucleasa reductasa. El objetivo de este estudio fue examinar la interacción de resveratrol con la albúmina sérica humana (HSA) en solución acuosa en condiciones fisiológicas, con una concentración constante de proteínas (0,3 mM) y diversos contenidos de pigmentos (microM a mM). FTIR, UV-Visible, CD, se utilizaron métodos espectroscópicos de fluorescencia se para determinar el modo en que el resveratrol se une y los efectos de la formación de complejos pigmento en la estructura secundaria de proteínas. El análisis estructural mostró que el resveratrol se une de forma inespecífica a través de polipéptidos con sus grupos polares La estructura secundaria de proteínas, analizadas por espectroscopia mostraron alteraciones importantes en las concentraciones de resveratrol (0.125 mm). Los resultados indican una estabilización parcial de la estructura secundaria de proteínas con un contenido alto de resveratrol.
